Продолжаются исследования структуры белков SARS-CoV-2

Исследователи из Университета Миннесоты определили кристаллическую структуру рецепторсвязывающего домена (RBD) S-белка SARS-CoV-2 в комплексе с человеческим рецептором ACE2 (Nature, 30 марта).

По сравнению с RBD возбудителя атипичной пневмонии SARS-CoV комплекс ACE2 с RBD SARS-CoV-2 имеет более компактную конформацию. Кроме того, несколько замен аминокислотных остатков в RBD SARS-CoV-2 стабилизируют две точки связывания между вирусным и человеческом белком и усиливают сродство вируса к рецептору.

Авторы показали, кроме того, что RaTG13, коронавирус летучей мыши, обладающий значительным сходством с SARS-CoV-2, также использует человеческий ACE2 в качестве рецептора. Это подсказывает, что вирус летучей мыши способен инфицировать человека, и авторы допускают, что новый коронавирус человек мог возникнуть в ходе эволюции этого или других подобных вирусов летучих мышей. Различия взаимодействия белков SARS-CoV-2, SARS-CoV и RaTG13 с человеческим ACE2 проливают свет на то, каким образом вирус мог перейти от животного к человеку, отмечают авторы. Кроме того, это исследование может помочь в разработке терапевтических стратегий, нацеленных на связывание вируса с рецептором.

Недавно группа исследователей под руководством Рольфа Хильгенфельда определила кристаллическую структуру вирусной протеазы Mpro, что позволило предложить потенциальное лекарство против SARS-CoV-2 — улучшенный альфакетоамидный ингибитор, обладающий выраженным легочным тропизмом и пригодный к применению в ингаляционной форме. Статья опубликована в Science 20 марта.

Добавить в избранное

Комментарии

Авторизуйтесь или зарегистрируйтесь, чтобы оставить комментарий

Вам будет интересно