Мутации в гене родопсина позволяют китовым акулам видеть при низкой освещенности

Японские ученые выяснили, что позволяет китовой акуле видеть как у поверхности, так и глубоко под водой. Оказалось, что родопсин китовой акулы отличается от родопсинов ее ближайших родственников заменами в сайтах 94 и 178. У человека мутация в сайте 94 приводит к развитию куриной слепоты за счет снижения термостабильности родопсина. У китовой акулы мутация в этом сайта сдвигает воспринимаемый спектр в синюю область, что необходимо в холодных и темных глубоководных условиях.

Credit:
123rf.com

Китовая акула (Rhincodon typus) — самая большая ныне живущая хрящевая рыба, способная нырять на глубину до 2000 метров, но при этом питающаяся у поверхности воды. Из-за такого большого вертикального ареала распространения зрительная система акул представляет большой интерес для исследователей. Ученые из Японии проанализировали молекулярные механизмы зрительной адаптации акул к темноте и сопоставили данные с человеком и другими рыбами, обитающими в глубоких водах.

Специальная спектральная настройка (разное положение максимума в спектре поглощения) родопсина отвечает за адаптацию к низкому уровню освещения. Спектроскопический анализ родопсина китовой акулы выявил сдвиг длины волны с максимальным поглощением (МДП) к 478 нм, в то время как у предковых и родственных форм (зебровой акулы и коричневополосатой бамбуковой акулы) это 500 нм.

При тщательном анализе ортологов родопсина китовой акулы и ее ближайших родственников у китовой акулы были обнаружены две замены аминокислот в сайтах 94 и 178. При направленном мутагенезе этих сайтов, то есть «исправлении» уже существующей мутации, МДП сместилась в сторону длинных волн на 19 и 3 нм соответственно. Ученые провели замену в сайтах 94 и 178 у зебровой акулы. Получилось, что МДП сдвинулась также на 19 и 3 нм, что подтверждает влияние сайта 94 на спектральную настройку родопсина.

Известно, что мутация сайта 94 у человека приводит к развитию куриной слепоты (расстройство сумеречного зрения, гемералопия). Из-за мутации гидрофильный остаток заменяется на гидрофобный, что снижает термостабильность родопсина и приводит к гидролизу Шиффова основания. Этот факт побудил авторов работы изучить термическую стабильность родопсина китовой акулы. Они обнаружили, что родопсин дикого типа имел период полураспада 99 минут, а родопсин с «исправленной» мутацией сайта 94 — 173,3 минуты. Из чего следует, что термостабильность «исправленного» родопсина была выше, чем у дикого типа, но все же ниже, чем у зебровой акулы (346,6 минут). Также к снижению термостабильности приводила мутация в сайте 178. В опытах с зебровой акулой при индуцированных мутациях сайтов 94 и 178 значительно снижалась термическая стабильность, чего не наблюдалось при отдельных мутациях, вследствие чего можно говорить о суммарном эффекте сайтов.

Авторы пришли к выводу, что у китовых акул и людей, страдающих гемералопией, имеется общий механизм работы сайта 94. У китовых акул мутация этого сайта отвечает за сдвиг воспринимаемого спектра в синюю область, что необходимо в условиях темного океана. Понижение термостабильности возможно объяснить тем, что при низких температурах наблюдается меньше темновых «шумов». Источником темновых «шумов» служит спонтанная тепловая активация родопсина, которая мешает адекватно воспринимать кванты света. Соответственно, чтобы повысить эффективность сумеречного зрения, необходимо свести к минимуму темновые «шумы». Подобные эффекты наблюдали у некоторых антарктических рыб, например, Notothenia coriicep.

Ученые предположили, что родопсин китовых акул может активироваться в холодном глубоководье и деактивироваться, когда акула поднимается наверх. У поверхности подобный механизм помогает акулам видеть не только синий свет, но и весь доступный им спектр. Полученная информация очень ценна для понимания адаптаций морских обителей к малому количеству света.

Описан механизм работы светозависимого транспортера ионов хлора бактерий

Источник:

Kazuaki Yamaguchi, et. al Whale shark rhodopsin adapted to deep-sea lifestyle by a substitution associated with human disease // PNAS 120(13). March 21, 2023. DOI: 10.1073/pnas.2220728120

Добавить в избранное